Laboratorium BioModelowania

Lider: prof. dr hab. Sławomir Filipek, profesor, Wydział Chemii UW, sfilipekchem.uw.edu.pl

Skład personalny grupy:
1. dr Dorota Latek, dorota.latek@gmail.com
2. dr Anna Modzelewska, amodzelewska@chem.uw.edu.pl
3. dr Przemysław Miszta, pmfenix@wp.pl
4. mgr Aleksander Dębiński, adebinski@chem.uw.edu.pl
5. mgr Krzysztof Młynarczyk, kmlynarczyk@chem.uw.edu.pl
6. mgr Wojciech Puławski, Woj.Pul@gmail.com
7. mgr Paweł Pasznik, P.Pasznik@gmail.com
8. mgr Jakub Jakowiecki, jjakowiecki@chem.uw.edu.pl

Strona www grupy: http://www.chem.uw.edu.pl/people/SFilipek/

Wydział Chemii UW - ul. Pasteura 1, 02-093 Warszawa, tel. 22-82200211, fax 22-8225996.
IBB - Instytut Biochemii i Biofizyki, ul. Pawińskiego 5a, 02-106 Warszawa, tel. 22-6597072,
aks 22-5922190.
MIBMiK - Międzynarodowy Instytut Biologii Molekularnej i Komórkowej, ul. Ks. Trojdena 4,
2-109 Warszawa, tel. 22-5970700, fax 22-5970715.

Zagadnienia badawcze grupy

a) Badanie działania przełączników molekularnych w receptorach GPCR (G protein coupled receptors). Będziemy badać, w jaki sposób mechanizmy aktywacyjne działają w różnych typach receptorów GPCR, w szczególności w receptorach podobnych do rodopsyny, w szczególności opioidowych, formylowych i chemokinowych. Badania tego typu są niezbędne dla zrozumienia działania agonistów, ale także odwrotnych agonistów w celu późniejszego projektowania odpowiednio selektywnych leków.

b) Kontynuujemy także badanie struktur i dynamiki białek tworzących kompleks γ-sekretazy tj. PS-1 (preseniliny), APH-1, PEN-2 i nikastryny, oraz substratu APP (Amyloid Precursor Protein). Ponieważ krystalizacja błonowego kompleksu gamma-sekretazy jest niezwykle trudna, modele oddziaływań tych białek w kompleksie mogą pomóc w wyjaśnieniu roli mutacji powodujących chorobę Alzheimera oraz jakie zmiany strukturalne w miejscu wiążącym substrat wpływają na zmianę miejsca cięcia i wytwarzanie toksycznej formy β-amyloidu (Aβ42).

c) Badanie oddziaływania białek z grafenem, nanorurkami węglowymi i innymi materiałami elektrodowymi do zastosowania w bioczujnikach.

d) Projektowanie leków skierowanych przeciwko różnym celom molekularnym.

Stosowane techniki badawcze

- modelowanie molekularne i dynamika molekularna z zastosowaniem różnorodnych pól siłowych
- techniki mieszane QM/MM - Quantum Mechanics/ Molecular Mechanics
- symulacje z zastosowaniem zewnętrznej siły do rozwijania białek
- modelowanie gruboziarniste
- budowanie modeli homologicznych białek oraz dokowanie ligandów

Osiągnięcia

  • Zbudowanie modelu oligomeru rodopsyny na podstawie obrazów AFM (mikroskopu sił atomowych). Model ten został następnie potwierdzony eksperymentalnie dla dimeru rodopsyny oraz dimeru receptora dopaminowego D2.
  • Zaproponowanie mechanizmu rozróżniania agonistów i antagonistów w receptorach opioidowych na podstawie symulacji dynamiki molekularnej.
  • Zbudowanie modeli kompleksów tetrameru rodopsyny z trimerem białka G oraz dimeru rodopsyny z arestyną. Zaproponowanie mechanizmu rozpoznawania aktywnej rodopsyny przez arestynę.
  • Konstrukcja modelu błonowej części preseniliny – najważniejszego białka w kompleksie γ-sekretazy. Kompleks ten jest odpowiedzialny za nadprodukcję toksycznej formy β-amyloidu przyczyniając się do rozwoju choroby Alzheimera.

Wykaz otrzymanych grantów naukowych
(kierownikiem jest prof. Sławomir Filipek)

Granty badawcze własne:

  • N N401 55784, 4.05.2011-3.05.2013, "Badanie struktury γ-sekretazy i mechanizmów nadprodukcji β-amyloidu", MNiSW. Błonowy kompleks γ-sekretazy pełni funkcję enzymu proteolitycznego. W ramach tego grantu badamy strukturę kompleksu APP (substrat γ-sekretazy) z tą błonową proteazą a w szczególności z helisami preseniliny zawierającymi reszty katalityczne, które bezpośrednio dokonują cięcia substratu. Badamy także wpływ mutacji w presenilinie oraz w substracie na oddziaływanie między nimi.
  • N N301 2038 33, 29.10.2007-28.10.2010, „Badanie procesów aktywacji receptorów GPCR metodami teoretycznymi”, MNiSW. Za pomocą symulacji dynamiki molekularnej badaliśmy działanie przełączników molekularnych w receptorach GPCR w szczególności opioidowych oraz kanabinoidowych. Pełna aktywacja receptora GPCR wymaga zmiany stanu wielu takich przełączników a ich działanie jest ze sobą silnie skorelowane i dodatkowo zależne od rodzaju liganda.
  • 3 P05F 026 25, 21.10.2003-20.10.2006, „Modelowanie receptorów GPCR oraz ich oddziaływania z lekami na przykładzie receptorów opioidowych”, MNiSW. Modelowanie homologiczne struktur receptorów opioidowych mu, delta i kappa oraz badanie sposobów wiązania ligandów w miejscu wiążącym tym receptorów.
  • 4 P05F 019 19, 1.09.2000-31.08.2002, “Nowe środki hipolipemiczne - pochodne α‑asaronu. Modelowanie QSAR synteza i wyznaczenie aktywności biologicznej”, KBN. Modelowanie nowych  substancji przeciwhiperlipemicznych tj. obniżających poziom lipidów (np. cholesterolu) i/lub lipoprotein we krwi.

Granty badawcze promotorskie:

  • N N401 1401 33, 2.11.2007-1.05.2009, „Badanie sposobów wiązania agonistów i antagonistów w receptorach opioidowych”, MNiSW. Doktorat Michała Kolińskiego.
  • N301 107 31/3154, 12.09.2006-11.09.2007, „Modelowanie struktury oraz procesu tworzenia kompleksu oligomeru rodopsyny z trymerem białka G”, MNiSW. Doktorat Krystiany Krzyśko.
  • 2 P04A 060 30, 9.03.2006-8.03.2007, „Badanie struktury kompleksu arestyna-rodopsyna metodami teoretycznymi”, MNiSW. Doktorat Anny Modzelewskiej.

Grant z funduszy PO-IG (program operacyjny – innowacyjna gospodarka):

  • PO-IG 2.3, Inwestycje związane z rozwojem infrastruktury informatycznej nauki, projekt „BioCentrum Ochota”, 1.10.2009-30.09.2013, (obejmuje 6 instytucji naukowych z kampusu Ochota). Prof. Filipek jest koordynatorem zadania naukowego „Stworzenie serwisu internetowego do przewidywania struktur receptorów GPCR i dokowania ligandów oraz ustalenia oddziaływania ligandów na przełączniki molekularne receptora”.

Grant z Unii Europejskiej:

  • grant 7FP Marie Curie Initial Training Network “Structural Biology of Membrane Proteins” 1.09.2008-31.08.2012, (obejmujący 12 grup badawczych i 3 partnerów z  przemysłu).  Prof. Filipek jest kierownikiem polskiej grupy badawczej i  członkiem Supervisory Board. W ramach tego grantu polska grupa zajmuje się badaniem struktury białek w kompleksie γ-sekretazy oraz  mechanizmem działania tego proteolitycznego kompleksu we współpracy z grupami doświadczalnymi.

Grant z Fundacji na rzecz Nauki Polskiej

  • grant Homing (Powroty) (2009-2011) dla dr Bartosza Trzaskowskiego

Granty na wykonanie obliczeń uzyskane w sieciach i centrach superkomputerowych:

  • Sieć DEISA (Distributed European Infrastructure for Supercomputing Applications)
  • Sieć Tera-Grid obejmująca centra superkomputerowe w USA.
  • Barcelona Supercomputer Centre

Lista publikacji (od 2001 r.)

  1. G.F. Audette, S. Lombardo, J. Dudzik, T.M. Arruda, M. Kolinski, S. Filipek, S. Mukerjee, A.M. Kannan, V. Thavasi, S. Ramakrishna, M. Chin, P. Somasundaran, S. Viswanathan, R.S. Keles, V. Renugopalakrishnan, “Protein hot spots at bio-nano interfaces”, Mater. Today (2011) 14, 360-365.
  2. N. Santhanamoorthi, P. Kolandaivel, L. Adler-Abramovich, E. Gazit, S. Filipek, S. Viswanathan, A. Strzelczyk, V. Renugopalakrishnan,  “Diphenylalanine peptide nanotube: charge transport, band gap and its relevance to potential biomedical applications”, Adv. Mat. Lett. (2011) accepted.
  3. B. Jastrzebska, A. Debinski, S. Filipek, K. Palczewski, “Role of Membrane Integrity on G protein-coupled Receptors: Rhodopsin Stability and Function”, Prog. Lipid Res. (2011) 22, 267-277.
  4. D. Latek, M. Kolinski, U. Ghoshdastider, A. Debinski, R. Bombolewski, A. Plazinska, K. Jozwiak, S. Filipek, “Modeling of ligand binding to G protein coupled receptors: cannabinoid CB1, CB2 and adrenergic b2AR”, J. Mol. Model. (2011) 17, 2353-2366.
  5. I. Kufareva, M. Rueda, V. Katritch, GPCR Dock 2010 participants, R.C. Stevens, R. Abagyan, “Status of GPCR Modeling and Docking as Reflected by Community-wide GPCR Dock 2010 Assessment”, Structure (2011) 19, 1108-1126. Participation as a head of contributing research group.
  6. E. Kilanczyk, S. Filipek, A. Filipek, “ERK1/2 is dephosphorylated by a novel phosphatase - CacyBP/SIP”, Biochem. Biophys. Res. Commun. (2011) 404, 179-183.
  7. R. Koch, A.S. Lipton, S. Filipek, V. Renugopalakrishnan, “Arginine interactions with anatase TiO2 (100) surface and the perturbation of 49Ti NMR chemical shifts – A DFT investigation: Relevance to Renu-Seeram Bio Solar Cell”, J. Mol. Model. (2011) 17, 1467-1472.
  8. S. Sobhanifar, B. Schneider, F. Löhr, D. Gottstein, T. Ikeya, K. Mlynarczyk, W. Pulawski, U. Ghoshdastider, M. Kolinski, S. Filipek, P. Güntert, F. Bernhard, V. Dötsch, “Structural investigation of the C-terminal catalytic fragment of presenilin‑1”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA (2010) 107, 9644-9649.
  9. P. Somasundaran, S. Viswanathan, M. Chin, S. Filipek, V. Renugopalakrishnan, “Proteins Immobilized on Surfaces”, J. Surface Sci. Technol. (2010) 26, 353-369.
  10. M. Kolinski, S. Filipek, “Structurally similar pair of agonist and antagonist of kappa opioid receptor studied by molecular dynamics simulations”, J. Mol. Model. (2010) 16, 1567-1576.
  11. A. Zurawska, J. Urbanski, J. Matuliene, J. Baraniak, M.P. Klejman, S. Filipek, D. Matulis, P. Bieganowski, “Mutations that increase both Hsp90 ATPase activity in vitro and Hsp90 drug resistance in vivo”, Biochim. Biophys. Acta – Mol. Cell Res. (2010) 1803, 575-583.
  12. M. Kolinski, S. Filipek, “Studies of the Activation Steps Concurrent to Ligand Binding in dOR and kOR Opioid Receptors Based on Molecular Dynamics Simulations”, TOSBJ (2009) 3, 51-63.
  13. J.S. Jaworski, A. Kosson, S. Filipek, M. Kolinski, D. Kuck, „Properties of Radical Anions of Triptindanones and Indanones: Electronic Communication and Stability of Ion Pairs Containing Lithium Cations”, J. Phys. Chem. C (2009) 113, 7436–7442.
  14. P. Park, K. Sapra, B. Jastrzebska, T. Maeda, A. Maeda, W. Pulawski, M. Kono, J. Lem, R. Crouch, S. Filipek, D. Muller, K. Palczewski, “Modulation of molecular interactions and function by rhodopsin palmitylation”, Biochemistry (2009) 48, 4294-4304.
  15. E. Kilanczyk, S. Filipek, B. Jastrzebska, A. Filipek, „CacyBP/SIP binds ERK1/2 and affects transcriptional activity of Elk-1”, Biochem. Biophys. Res. Commun. (2009) 380, 54-59.
  16. J. Austermann, A.R. Nazmi, A. Heil, G. Fritz, M. Kolinski, S. Filipek, V. Gerke, „Generation and characterization of a novel, permanently active S100P mutant”, Biochim. Biophys. Acta – Mol. Cell Res. (2009) 1793, 1078-1085.
  17. V. Thavasi, T. Lazarova, S. Filipek, M. Kolinski, E. Querol,  A. Kumar,  S. Ramakrishna, E. Padros, V. Renugopalakrishnan, “Study on the Feasibility of Bacteriorhodopsin as Bio-Photosensitizer in Excitonic Solar Cell: A First Report”, J. Nanosci. Nanotechnol. (2009) 9, 1679-1687.
  18. A.M. Kannan, V. Renugopalakrishnan, S. Filipek, P. Li, G.F. Audette, L. Munukutla, “Bio-Batteries and Bio Fuel Cells: Leveraging on Electronic Charge Transfer Proteins”, J. Nanosci. Nanotechnol. (2009) 9, 1665-1678.
  19. V. Renugopalakrishnan, A. M. Kannan, S. Srinivasan, V. Thavasi, S. Ramakrishna, P. Li, A. Mershin, S. Filipek, A. Kumar, J. Dutta, A. Jaya, L. Munukutla, S. Velumani, and G. F. Audette, chapter “Nanomaterials for Energy Conversion Applications” in "Nanomaterials for Energy Storage Applications", H.S. Nalwa ed., American Scientific Publishers, Valencia, CA, USA 2009, pp. 155-178.
  20. S. Filipek, “Bioinformatyka strukturalna białek transbłonowych”, Kosmos (2009), 58, 57-66.
  21. M. Kolinski, S. Filipek, “Molecular Dynamics of mu Opioid Receptor Complexes with Agonists and Antagonists”, TOSBJ (2008) 2, 8-20.
  22. R. Stephen, S. Filipek, K. Palczewski, M.C. Sousa, “Ca(2+)-dependent Regulation of Phototransduction”, Photochem. Photobiol. (2008) 84, 903-910.
  23. K. Jozwiak, K.A. Krzysko, L. Bojarski, M. Gacia, S. Filipek, “Molecular models of the interface between APH-1 and presenilin involving GxxxG motifs”, ChemMedChem (2008) 3, 627-634.
  24. T. Majewski, S. Lee, J. Jeong, D.S. Yoon, A. Kram, M.S. Kim, T. Tuziak, J. Bondaruk, S. Lee, W.S. Park, K.S. Tang, W. Chung, L. Shen, S.S. Ahmed, D.A. Johnston, H.B. Grossman, J.H. Zhou, R.A. Harris, C. Snyder, S. Filipek, S.A. Narod, P. Watson, H.T. Lynch, A. Gazdar, K. Baggerly, J.P. Issa, W.F. Benedict, S.E. Scherer, B. Czerniak,“Understanding the Development of Human Bladder Cancer By Using a Whole-Organ Genomic Mapping Strategy”, Lab. Invest. (2008) 88, 694-721.
  25. M.P. Golan, M. Styczynska, K. Jozwiak, J. Walecki, A. Maruszak, J. Pniewski, R. Lugiewicz, S. Filipek, M. Barcikowska, C. Zekanowski, “Early-onset Alzheimer's disease with a de novo mutation in the presenilin 1 gene”, Exp. Neurol. (2007) 208, 264-268.
  26. S. Lee, J. Jeong, T. Majewski, S.E. Scherer, M.S. Kim, T. Tuziak, K.S. Tang, K. Baggerly, H.B. Grossman, J.H. Zhou, L. Shen, J. Bondaruk, S.S. Ahmed, S. Samanta, P. Spiess, X. Wu, S. Filipek, D. McConkey, M. Bar-Eli, J.P. Issa, W.F. Benedict, B. Czerniak, “Forerunner genes contiguous to RB1 contribute to the development of in situ neoplasia”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA (2007) 104, 13732-13737.
  27. K.A. Krzysko, M. Kolinski, S. Filipek, “Molecular modelling of the complex of oligomeric rhodopsin and its G protein”, J. Phys.: Condens. Matter (2007) 19, 285204.
  28. P.S.H. Park, K.T. Sapra, M. Kolinski, S. Filipek, K. Palczewski, D.J. Muller, “Stabilizing effect of Zn2+ in native bovine rhodopsin”, J. Biol. Chem. (2007) 282, 11377-11385.
  29. S. Filipek, A. Modzelewska, K.A. Krzysko, chapter “Dimerization and oligomerization of rhodopsin and other G protein-coupled receptors” in “Molecular Materials with Specific Interactions: Modeling and Design”, W.A. Sokalski ed., Springer 2007, pp. 453-467.
  30. S. Filipek, A. Modzelewska, chapter “Molecular Modelling of Membrane Proteins” in ”Structural Genomics on Membrane Proteins”, K.H. Lundstrom ed., Taylor and Francis, New York, 2006, pp. 331-348.
  31. K. Jozwiak, C. Zekanowski, S. Filipek, “Linear patterns of Alzheimer’s disease mutations along a-helices of presenilins as a tool for PS-1 model construction”, J. Neurochem. (2006) 98, 1560-1572.
  32. L. Zhu, Y. Imanishi, S. Filipek, A. Alekseev, B. Jastrzebska, W. Sun, D.A. Saperstein, K. Palczewski, “Autosomal recessive retinitis pigmentosa: E150K mutation in the opsin gene”, J. Biol. Chem. (2006) 281, 22289-22298.
  33. M. Cieplak, S. Filipek, H. Janovjak, K.A. Krzysko, “Pulling single bacteriorhodopsins out of a membrane: comparison of simulation and experiment” Biochim. Biophys. Acta - Biomembranes (2006) 1758, 537-544.
  34. K.T. Sapra, P.S.-H. Park, S. Filipek, A. Engel, D.J. Muller, K. Palczewski, “Detecting molecular interactions that stabilize native bovine rhodopsin”, J. Mol. Biol. (2006) 358, 255-269.
  35. C. Zekanowski, M.P. Golan, K.A. Krzysko, D. Religa, W. Lipczynska-Lojkowska, S. Filipek, A. Kowalska, G. Rossa, B. Peplonska, M. Styczynska, A. Maruszak, M. Wender, J. Kulczycki, M. Barcikowska, J. Kuznicki, “Two novel presenilin-1 gene mutations connected with frontotemporal dementia-like phenotype: genetic and bioinformatic assessment”, Exp. Neurol. (2006) 200, 82-88.
  36. A. Modzelewska, S. Filipek, K. Palczewski, P.S.-H. Park, “Arrestin interaction with rhodopsin: conceptual models”, Cell Biochem. Biophys. (2006) 46, 1-15.
  37. I. Sokal, W.J. Dupps, M.A. Grassi, J. Brown, Jr., L.M. Affatigato, N. Roychowdhury, L. Yang, S. Filipek, K. Palczewski, E.M. Stone, W. Baehr, “A Novel GCAP1 Missense Mutation (L151F) in a Large Family with Autosomal Dominant Cone-Rod Dystrophy (adCORD)”, Invest. Ophth. Vis. Sci. (2005) 46, 1124-1132.
  38. S. Filipek, A. Modzelewska, K.A. Krzysko, “Functional Oligomers of Rhodopsin – a G Protein-Coupled Receptor Template” in “Joint Meeting on Medicinal Chemistry, Vienna (Austria) June 20-23, 2005”, P. Ettmayer, G. Ecker eds., Medimond International Proceedings, Bologna, Italy, 2005, pp. 5-10.
  39. S. Filipek, “Organization of rhodopsin molecules in native membranes of rod cells - old theoretical model compared to new experimental data”, J. Mol. Model. (2005) 11, 385-391.
  40. P.S.H. Park, S. Filipek, J.W. Wells, K. Palczewski, “Oligomerization of G protein-coupled receptors: past, present, and future”, Biochemistry (2004) 43, 15643-15656.
  41. S. Filipek, K.A. Krzysko, D. Fotiadis, Y. Liang, D.A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, "A concept for G protein activation by G protein-coupled receptor dimers: the transducin/ rhodopsin interface", Photochem. Photobiol. Sci. (2004) 3, 628-638.
  42. B. Jastrzebska, T. Maeda, L. Zhu, D. Fotiadis, S. Filipek, A. Engel, R.E. Stenkamp, K. Palczewski, “Functional characterization of rhodopsin monomers and dimers in detergents”, J. Biol. Chem. (2004) 279, 54663-54675.
  43. L. Zhu, G.F. Jang, B. Jastrzebska, S. Filipek, S.E. Pearce-Kelling, G.D. Aguirre, R.E. Stenkamp, G.M. Acland, K. Palczewski, ”Naturally occurring mutation of the opsin gene (T4R) in dogs affects glycosylation and stability of the G protein-coupled receptor”, J. Biol. Chem. (2004) 279, 53828-53839.
  44. Y. Liang, D. Fotiadis, T. Maeda, A. Maeda, A. Modzelewska, S. Filipek, D.A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, “Rhodopsin signaling and organization in heterozygote rhodopsin knockout mice”, J. Biol. Chem. (2004) 279, 48189-48196.
  45. K. Suda, S. Filipek, K. Palczewski, A. Engel, D. Fotiadis, “The supramolecular structure of the GPCR rhodopsin in solution and native disc membranes”, Mol. Membr. Biol. (2004) 21, 435-446.
  46. D. Fotiadis, Y. Liang, S. Filipek, D.A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, “The G protein-coupled receptor rhodopsin in the native membrane”, FEBS Lett. (2004) 564, 281-288.
  47. C. Zekanowski, D. Religa, C. Graff, S. Filipek, J. Kuznicki, “Genetic aspects of Alzheimer's disease”, Acta Neurobiol. Exp. (2004) 64, 19-31.
  48. Y. Imanishi, L. Yang, I. Sokal, S. Filipek, K. Palczewski, W. Baehr, “Diversity of Guanylate Cyclase-Activating Proteins (GCAPS) in Teleost Fish: Characterization of Three Novel GCAPs (GCAP4, GCAP5, GCAP7 ) from Zebrafish (Danio Rerio) and Prediction of Eight GCAPs (GCAP1-8) in Pufferfish (Fugu Rubripes)”, J. Mol. Evol. (2004) 59, 204-217.
  49. Y. Liang, D. Fotiadis, S. Filipek, D.A. Saperstein, K. Palczewski, A. Engel, “Organization of the G Protein-coupled Receptors Rhodopsin and Opsin in Native Membranes”, J. Biol. Chem. (2003) 278, 21655–21662.
  50. S.A. Schädel, M. Heck, D. Maretzki, S. Filipek, D.C. Teller, K. Palczewski, K.P. Hofmann, “Ligand Channeling within a G-protein-coupled Receptor: The Entry and Exit of Retinals in Native Opsin”, J. Biol. Chem. (2003) 278, 24896-24903.
  51. T. Maeda, J.P. van Hooser, C.A.G.G. Driessen, S. Filipek, J.J.M. Janssen, K. Palczewski “Evaluation of the Role of the Retinal G-Protein-Coupled Receptor (RGR) in the Vertebrate Retina in Vivo”, J. Neurochem. (2003) 85, 944-956.
  52. D. Fotiadis, Y. Liang, S. Filipek, D.A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, “Rhodopsin dimers in native disc membranes”, Nature (2003) 421, 127-128.
  53. T. Mirzadegan, G. Benko, S. Filipek, K. Palczewski, “Sequence Analyses of G-Protein-Coupled Receptors: Similarities to Rhodopsin”, Biochemistry-US (2003) 42, 2759-2767.
  54. S.M. Noorwez, V. Kuksa, Y. Imanishi, L. Zhu, S. Filipek, K. Palczewski, S. Kaushal, “Pharmacological Chaperone-mediated in Vivo Folding and Stabilization of the P23H-opsin Mutant Associated with Autosomal Dominant Retinitis Pigmentosa”, J. Biol. Chem. (2003) 278, 14442 – 14450.
  55. S. Filipek, D.C. Teller, K. Palczewski, R. Stenkamp, “The Crystallographic Model of Rhodopsin and Its Use in Studies of Other G Protein-Coupled Receptors”, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. (2003) 32, 375-397.
  56. S. Filipek, R.E. Stenkamp, D.C. Teller, K. Palczewski, “G Protein-Coupled Receptor Rhodopsin: A Prospectus”, Annu. Rev. Physiol. (2003) 65, 851-879.
  57. O. Fritze, S. Filipek, V. Kuksa, K. Palczewski, K.P. Hofmann, O.P. Ernst, “The Role of Conserved NPXXY(X)5,6F Motif in The Rhodopsin Ground State and During Activation”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA (2003) 100, 2290-2295.
  58. V. Kuksa, F. Bartl, T. Maeda, G.F. Jang, E. Ritter, M. Heck, J.P. Van Hooser, Y. Liang, S. Filipek, MH. Gelb, KP Hofmann, and K. Palczewski, „Biochemical and Physiological Properties of Rhodopsin Regenerated with 11-cis-6-Ring- and 7-Ring-retinals”, J. Biol. Chem. (2002) 277, 42315-42324.
  59. R.E. Stenkamp, S. Filipek, C.A.G.G. Driessen, D.C. Teller, K. Palczewski, “Crystal Structure of Rhodopsin: A Template for Cone Visual Pigments and Other G Protein-Coupled Receptors”, Biochim. Biophys. Acta (2002) 1565, 168-182.
  60. F. Haeseleer, Y. Imanishi, I. Sokal, S. Filipek, K. Palczewski, "Calcium-Binding Proteins: Intracellular Sensors from the Calmodulin Superfamily", Biochem. Biophys. Res. Commun. (2002) 290, 615-623.
  61. G.-F. Jang, V. Kuksa, S. Filipek, F. Bartl, E. Ritter, M.H. Gelb, K.P. Hofmann, K. Palczewski, "Mechanism of Rhodopsin Activation as Examined with Ring Constrained Retinal Analogs and the Crystal Structure of the Ground State Protein", J. Biol. Chem. (2001) 276, 26148-26153.
  62. I. Sokal, N. Li, C.S. Klug, S. Filipek, W.L. Hubbell, W. Baehr, K. Palczewski, "Calcium-sensitive Regions of GCAP1 as Observed by Chemical Modifications, Fluorescence, and EPR Spectroscopies", J. Biol. Chem. (2001) 276, 43361-43373.
  63. A. Bronowska, A. Les, Z. Chilmonczyk, S. Filipek, O. Edvardsen, R. Ostensen, I. Sylte, "Molecular Dynamics of Buspirone Analogues Interacting with the 5-HT1A and 5‑HT2A Serotonin Receptors", Bioorg. Med. Chem. (2001) 9, 881-895.
  64. Z. Chilmonczyk, D. Siluk, R. Kaliszan, B. Lozowicka, J. Poplawski, S. Filipek, "New chemical structures of hypolipidemic and antiplatelet activity", Pure Appl. Chem. (2001) 73, 1445-1458.

Patent

  • G. Grynkiewicz, E. Jagiello-Wojtowicz, S. Filipek, A. Chodkowska, W. Pucko, J. Ramza, W. Szeja, O. Zegrocka-Stendel, “New applications of genistein analogs”, patent P-367929 (12.05.2004).
2010 Uniwersytet Warszawski   •   Wszelkie prawa zastrzeżone
created by mtweb.pl